Las enzimas son herramientas biotecnológicas de gran interés debido a su elevada especificidad y eficiencia catalítica, lo que las convierte en candidatas atractivas para aplicaciones industriales, ambientales y analíticas. En este contexto, las lacasas destacan por su capacidad de oxidar diversos compuestos utilizando oxígeno molecular como aceptor final de electrones. El presente proyecto tuvo como objetivo desarrollar un sistema recombinante para la expresión heteróloga de la small laccase de Streptomyces coelicolor (scSLAC) en Escherichia coli y evaluar su potencial biotecnológico en comparación con una lacasa comercial de Trametes versicolor (tvLAC). Para ello, se construyó un plásmido basado en pET-28a(+), se expresó la enzima recombinante en la cepa BL21-CodonPlus (DE3)-RP de E. coli y se purificó mediante cromatografía de afinidad a metales inmovilizados. La actividad enzimática fue evaluada utilizando ABTS como sustrato, y se estudió la inmovilización de scSLAC sobre nanopartículas de sílica biomimética y sulfuro de cobre (CuS), además de su estabilidad frente a diferentes condiciones de pH, temperatura y concentraciones de Cu²⁺. La purificación permitió obtener una enzima activa con un rendimiento global del 76 % y un factor de purificación de 1223. La inmovilización covalente sobre sílica biomimética activada mostró los mejores resultados, alcanzando un 94,4 % de inmovilización y un rendimiento del 107,8 %. Asimismo, se observó que la actividad de scSLAC depende de la relación enzima/Cu²⁺, evidenciando fenómenos de activación e inhibición. Finalmente, los ensayos de degradación de tetraciclina demostraron el potencial de estas lacasas para aplicaciones en biorremediación y procesos biotecnológicos, aunque se requieren estudios adicionales para optimizar su desempeño y comprender mejor su comportamiento catalítico.