Los inhibidores peptídicos de la enzima convertidora de angiotensina-I (ECA-I) son muy interesantes por ser compuestos naturales con efecto antihipertensivo. Muchos péptidos bioactivos han sido obtenidos por hidrólisis enzimática de proteínas alimentarias y las proteínas lácteas han tenido un papel destacado. Sin embargo, las peptidasas empleadas han sido fundamentalmente enzimas comerciales de origen animal o microbiano. El uso de peptidasas de plantas, obtenidas de fuentes menos convencionales, podría liberar nuevos péptidos inhibidores de ECA-I o aquellos que se sabe forman parte de la secuencia de las proteínas del LS pero que aún no han sido liberados con las enzimas clásicas. Las peptidasas de una especie de Bromeliácea autóctona, recientemente caracterizadas por nuestro grupo de investigación, presentan características interesantes para la hidrólisis del LS y aún no han sido utilizadas para la preparación in vitro de hidrolizados de proteínas. En este sentido, se estudió el potencial de las peptidasas de Bromelia antiacantha Bertol., para hidrolizar el LS y evaluar la actividad inhibidora de la ECA-I. Demostramos que las peptidasas de B. antiacantha fueron capaces de hidrolizar a las proteínas del LS con un importante efecto del pH de reacción para modificar la susceptibilidad de hidrólisis de -lactalbumina (ALA) y -lactoglobulina (BLG), las proteínas mayoritarias del LS. Se obtuvieron hidrolizados de LS, ALA y BLG con potente actividad inhibitoria de ECA-I. En todos los casos, la fracción peptídica de tamaño menor a 2 kDa presentó una actividad inhibitoria de ECA-I potente y esta fue resistente a un proceso de digestión gastrointestinal simulado in vitro. A partir del hidrolizado de ALA se capturaron por cromatografía de afinidad y posteriormente se identificaron por espectrofotometría de masas dos nuevos péptidos derivados de ALA con actividad inhibitoria de ECA-I. A partir de estudios de cinética de inhibición de ECA-I fue posible establecer que el péptido Thr-Thr-Phe-His-Thr-Ser-Gly-Tyr (TTFHTSGY) se comportó como un inhibidor total, mientras que el péptido Gly-Tyr-Asp-Thr-Gln-Ala-Ile-Val-Gln (GYDTQAIVQ) fue capaz de inhibir parcialmente a ECA-I y a concentraciones elevadas de inhibidor por lo que no se continuó su caracterización. Sin embargo, hay dos secuencias con actividad inhibitoria de ECA-I reportada encriptadas en el péptido GYDTQAIVQ (GY e IVQ) que podrían ser liberadas durante su digestión gastrointestinal, convirtiéndolo en productos potencialmente más activos in vivo. TTFHTSGY mostró una cinética de inhibición compatible con un inhibidor competitivo. Los valores de las constantes de inhibición hallados indicaron que se trataría de inhibidores reversibles competitivos clásicos