El estudio tanto de la obtención de nuevos antibióticos como de la modificación de antibióticos existentes, ha sido un área de interés en los últimos años. La modificación de antibióticos se ha estudiado mediante bio-catálisis, integrando las enzimas a soportes sólidos en el estudio in-vitro. El objetivo de este trabajo es lograr la expresión, purificación y estudio in-vitro de las ribostamicinas presentes en el antibiótico Butirosina. Para ello, se realiza la optimización del protocolo de purificación tanto para BtrH como para BtrG, obteniendo una mejora en el tiempo empleado para llevar a cabo esta tarea. Por otra parte, se inmoviliza la proteína BtrH mediante dos estrategias. Una de ellas, por atrapamiento en nanopartículas de sílica biomimética. La segunda estrategia consiste en la inmovilización en superficie de nanopartículas de sílica biomimética a través de glutaraldehído. Como resultados de estos inmovilizados, se puede decir que ambas estrategias resultan efectivas en la estabilidad frente a la temperatura, obteniéndose una mayor estabilidad de la enzima inmovilizada frente a la soluble a las temperaturas testeadas. También, se analiza tanto la temperatura como el pH óptimo de la enzima soluble, como parte de la caracterización de la misma.