La kafirina es la principal proteína de almacenamiento del grano de sorgo, perteneciente a la familia de las prolaminas. Esta tiene la particularidad de ser insoluble en agua y soluble en solventes orgánicos como el etanol y el ácido acético. Dicha proteína forma parte del DDGS, subproducto de la producción industrial de bioetanol llevada a cabo por la empresa uruguaya ALUR (Alcoholes del Uruguay). Se propuso la revalorización de las mismas a través del diseño de un método de extracción de estas proteínas para su utilización como soporte en forma de nanopartículas (NPs) en la inmovilización de lipasas. La inmovilización les confiere a las enzimas ciertas ventajas respecto a la enzima libre, por ejemplo la posibilidad de reutilización de las mismas en varios procesos de producción, estabilidad frente a las altas temperaturas e incluso potenciando la actividad de las mismas al brindarles un contexto favorable. El presente proyecto trabajó con una lipasa comercial proveniente de Thermomyces lanuginosus (TLL) y otra de Bacillus thermocatenulatus (BTL2) expresada de forma recombinante. Se llevó a cabo un protocolo de inmovilización en el que se utilizaron kafirinas como soporte. Dicho método no registra antecedentes en la literatura en la inmovilización de estas enzimas. Siendo esto interesante por las ventajas que presenta frente a otros soportes en cuanto a su biocompatibilidad y biodegradabilidad. Se logró con éxito la inmovilización de ambas lipasas en nanopartículas de kafirina. Los resultados presentados en esta tesis han demostrado la hipótesis sobre la posibilidad de utilización de nanopartículas de kafirinas como soporte de inmovilización de enzimas,especialmente aquellas capaces de catalizar reacciones en presencia de solventes orgánicos, y podrían en un futuro ser utilizados como estrategia de revalorización de las kafirinas purificadas a partir de subproductos industriales.