Echinococcus granulosus es un platelminto parásito cuyo estadio larvario (hidátide) provoca la echinococcosis quística en diversos mamíferos incluyendo al humano. En hospederos a los que el parásito está bien adaptado, la hidátide se establece de manera crónica porque logra evadir la respuesta inmune mediante su aislamiento parcial y la expresión de componentes con función inmunomoduladora. Se postula que uno de estos componentes es la lipoproteína conocida como antígeno B (EgAgB) que mostró efectos inhibitorios de la activación mediada por LPS en células inmunes innatas, incluyendo macrófagos, tanto in vitro como in vivo. La caracterización bioquímica del EgAgB demostró que esta lipoproteína presenta cierta similitud con la HDL de vertebrados a nivel de su tamaño molecular, la relación lípido:proteína, la heterogeneidad de sus componentes lipídicos y el predominio de hélices alfa en la estructura secundaria de sus componentes proteicos o apolipoproteínas. Además, el trabajo de nuestro grupo de investigación mostró que comparten actividades asociadas a la unión a receptores celulares y la captura de lípidos de los macrófagos. Por otra parte, se han descripto propiedades inmunomoduladoras de la HDL sobre la activación de macrófagos por LPS, que podrían incluir su capacidad para unir y neutralizar al LPS en solución. En este escenario, planteamos que la actividad inmunomoduladora del EgAgB sobre los macrófagos podría involucrar mecanismos similares a los observados en la HDL, incluyendo la capacidad de unir LPS y neutralizarlo en el medio extracelular. Para abordar esta hipótesis analizamos los efectos del EgAgB de E. granulosus y la HDL sobre los macrófagos, comparando su capacidad para modular la activación por LPS y para interferir con la unión del LPS a dichas células. Utilizando macrófagos de la línea celular THP-1 o derivados de médula ósea de ratón observamos que el EgAgB inhibió significativamente la producción de mediadores proinflamatorios (IL-1β, IL-6, IL-12p40, IFN-β y nitrito) inducida por LPS, mientras que la HDL no indujo inhibición a la misma concentración. Por otra parte, ambas lipoproteínas interfirieron con la unión del LPS a los macrófagos, pero el EgAgB mostró mayor capacidad que la HDL. Además, en ensayos de unión in vitro observamos que el EgAgB muestra mayor capacidad de unir el LPS que la HDL, tanto en presencia como ausencia de la proteína de unión al LPS. En conjunto, estos resultados apoyan la idea de que el EgAgB podría actuar como una molécula barrendera en solución, uniendo el LPS y evitando su acción sobre células innatas como los macrófagos. Esto explicaría, al menos parcialmente, la actividad inmunomoduladora descripta en el EgAgB en varios estudios previos. Interesantemente, la actividad específica del EgAgB parece ser mayor que la observada para la HDL, incluyendo su fracción HDL3, la cual actuaría como una lipoproteína neutralizante del LPS en condiciones fisiológicas.